抗体（Antibody），又称免疫球蛋白（immunoglobulins ,Ig），是机体免疫细胞被抗原激活后，B细胞分化成熟为浆细胞后所合成、分泌的一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念，免疫球蛋白并不都具有抗体活性，而抗体的化学基础都是免疫球蛋白。我们要研究抗体，首先需要对抗体的结构有清晰的认识，那么，抗体有哪些基本结构呢？

　　抗体分子是机体内复杂的分子，它可以特异性地识别不同抗原，这个特性决定了抗体一级结构的多样性。

　　对抗体分子结构的分析发现，Ig分子的基本结构是由四条多肽链组成的。即由两条相同的相对分子质量较大的肽链（称为重链，heavy chain，H链，相对分子质量约为55000或70000）和两条相同的相对分子质量较小的肽链（称为轻链，light chain，L链，相对分子质量约为24000）组成。轻链与重链由二硫键连接形成一个称为Ig分子的四肽链分子单体，它是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。

　　1. 抗体的重链和轻链

　　每条重链内部、每条轻链内部、每一条重链与一条轻链之间以及两条重链之间都存在二硫键；重链与轻链之间还存在非共价键作用，主要是疏水性作用。轻链与重链都含有一系列重复的、同源性的单元，每一单元大约有110个氨基酸残基，它们独立折叠成球状，称为球蛋白功能区（domain）。Ig都含有两层带有3~5股反平行的多肽链的β折叠。抗体的基本结构如。

　　重链大约含450~550个氨基酸残基。每条重链含有4~5个链内二硫键所组成的肽环。由于氨基酸组成的排列顺序以及二硫键的位置、数目等的不同，因此不同重链的抗原性也不同，根据重链抗原性的不同可将其分为五类，分别以希腊字母γ、α、μ、δ、和ε表示，并以此将免疫球蛋白相应地分为IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE。其中μ链和ε链含有5个肽环，γ链、α链、δ链含有4个肽环。而五类不同的免疫球蛋白可以通过重链恒定区（CH）一段决定了这些免疫球蛋白结构和功能特异性的独特氨基酸序列来进行区分。

　　轻链大小约为重链的一半，大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物。每条轻链含有两个由链内二硫键所组成的环肽。轻链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上轻链的类型总是相同的。

　　2. 可变区和恒定区

　　(1) 可变区（variable region，V区）

　　位于H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）和L链靠近N端的1/2（约含108~111个氨基酸残基）区域。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67~75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列决定抗体的抗原结合特异性。由于V区中氨基酸的种类和排列顺序在变化，故可形成多种具有不同结合抗原特异性的抗体。

　　L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变化程度，这些区域称为超变区(hypervariable region，HVR)。在V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL中的超变区有三个，通常分别位于第24~34，89~97位氨基酸残基。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1，HVR2和HVR3。经X射线结晶衍射的研究分析证明，超变区确实为抗体抗原结合的地方，因此称为互补决定区（complementarity-determining region,CDR）。VL和VH的HVR1，HVR2和HVR3又可分别称为CDR1，CDR2和CDR3，一般CDR3超变程度更高。超变区也是Ig分子独特性决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起重要的作用。

　　（2）恒定区（constant region，C区）

　　位于H链靠近C端的3/4或4/5(约从119位氨基酸至C末端) 和L链靠近C端的1/2(约含105个氨基酸残基)区域。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二硫键连接的50~60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素的抗毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二抗体（或称抗抗体）均能与这两种抗不同外毒素的抗体（IgG）发生结合反应。这是制备第二抗体，应用荧光素、同位素、酶等标记抗体的重要基础。

　　3. 抗体分子的功能区

　　在抗体的每个区域内都各有一个链内二硫键，并以此维系折叠成一个个彼此类似的、致密的球形结构，它是抗体的基本结构单位，行使自己独特的免疫学功能，称其为“功能区”或“结构域”。每一个Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区(domain)约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。

　　（1）L链功能区　分为L链可变区(VL)和L链恒定区(CL)两功能区。

　　（2）H链功能区　IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2和CH3)共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CH1、CH2、CH3和CH4)共五个功能区。如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C(表示恒定区)后加上相应重链名称(希腊字母)和恒定区的位置(阿拉伯数字)，例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。

　　IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠(immunoglobulin fold,Ig fold),每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构(betapleated sheets)，每个β片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环(hypervariable loops)，是与抗原结合的位置。

　　4. 抗体分子的酶切片段

　　1. 木瓜蛋白酶(papain)酶切片段

　　木瓜蛋白酶能将IgG分子从铰链区二硫键的N端切断，得到三个片段，其中两个相同的具有抗原结合能力的片段称为Fab段（antigen-binding fragment）。另一个不能结合抗原，但能与细胞表面的抗体受体结合，在低温和低离子强度下容易形成结晶的片段，称为Fc段。

　　2. 胃蛋白酶（pepsin）酶切片段

　　胃蛋白酶能将IgG分子从铰链区二硫键的C端切断，得到一个大分子片段和若干小分子多肽碎片。其中大分子片段为Fab双体，具有双价抗体活性，能与两个相应的抗原决定簇结合，称为F(ab')2 段。小分子多肽碎片无生物活性，称为pFc'段。马血清抗毒素经胃蛋白酶处理后可去除大部分Fc段，降低Ig的免疫原性，给人注射减少过敏反应。